Page 23 - ALERGIAS BÁSICAS
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de cadena pesada es lo que determina el isotipo final de la inmunoglobulina, dando lugar a
               IgG1-4, IgM etc. (tabla 1).

               El isotipo, a diferencia del idiotipo, no afecta a la unión del antígeno, sino que es responsable
               de las propiedades efectoras del anticuerpo, concretamente la “mitad” C-terminal, también
               llamada Fc, como fijar complemento y unirse a receptores que diversas células tienen en su
               membrana, como neutrófilos o mastocitos (RFc).



               Interacción antígeno-anticuerpo

               La capacidad de un antígeno para inducir la producción de inmunoglobulinas se denomina
               inmunogenicidad. Las proteínas son, en general, las sustancias más inmunogénicas. Por el
               contrario, los lípidos o los ácidos nucleicos puros, los azúcares poco complejos y muchas
               compuestos orgánicos naturales o de síntesis, como los medicamentos, son poco o nada
               inmunogénicos. La unión natural o artificial a una proteína puede hacer, sin embargo, que
               estas sustancias adquieran la capacidad de inducir la producción de anticuerpos específicos.
               En general, se denomina hapteno a las moléculas que no son inmunogénicas de por sí, pero
               pasan a serlo al conjugarse a proteínas. Un ejemplo de hapteno es la penicilina que al unirse
               a proteínas endógenas induce la síntesis de anticuerpos anti-penicilina en algunos individuos
               susceptibles.

               La zona de un antígeno a la que se une un anticuerpo se denomina epítopo o determinante
               antigénico. Un antígeno normalmente contiene varios epítopos distintos entre sí y, por tanto,
               puede  unir  varios  anticuerpos  distintos.  La  unión  antígeno-anticuerpo  está  mediada  por
               interacciones  hidrofóbicas,  de  Van  der  Waals  y  otras  interacciones  débiles  de  tipo  no
               covalente, aunque debido a su efecto cooperativo, la energía total de la unión es fuerte. Las
               moléculas de IgA e IgM pueden unirse formando dímeros y pentámeros respectivamente con
               lo que se multiplica su capacidad para unir epítopos y aumentan sus capacidades efectoras.



               Funciones de los anticuerpos

               Las  inmunoglobulinas  secretadas  por  las  células  plasmáticas  pueden  unirse  a  antígenos
               libres y cumplir varias funciones protectoras para el organismo. En el caso de que el antígeno

               sea  una  toxina  o  un  virus,  pueden  neutralizar  su  capacidad  tóxica  o  infectiva,
               respectivamente,  impidiendo  su  interacción  con  receptores  celulares.  Cuando  se  trate de
               microorganismos  extracelulares,  los  anticuerpos  pueden  inducir  la  activación  del
               complemento y su lisis. Una función igualmente importante es la opsonización, consistente
               en favorecer la fagocitosis. Se fundamenta en el hecho de que neutrófilos, macrófagos y
               células  dendríticas  tienen  RFc  en  su  membrana  para  reconocer  anticuerpos  unidos  a
               antígenos. Los anticuerpos


               también pueden unirse a la superficie de células tumorales o infectadas por virus para que
               sean lisadas por células NK, que también tienen RFc. Esta actividad se denomina ADCC
               (citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos). De modo similar, la IgE producida en
               respuesta a la infestación por helmintos activa la citotoxicidad. En este caso, sin embargo,



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