Page 22 - ALERGIAS BÁSICAS

Sección I – Capítulo 2 |

INMUNOGLOBULINAS Y REGULACIÓN

DE LA IgE

LINFOCITOS B

Los linfocitos B son células que se originan y maduran en la médula ósea y que se
caracterizan por sintetizar inmunoglobulinas (anticuerpos). Para llevar a cabo su función en
el sistema inmunitario, reconocen específicamente antígenos por medio de un receptor de
membrana constituido precisamente por inmunoglobulinas. Los linfocitos B expresan MHC
(Complejo Principal de Histocompatibilidad) de clase II y son, por tanto, APC (Células
presentadoras de antígeno) eficaces. Después de procesar el antígeno, lo presentan a
linfocitos T CD4 y reciben de éstos varias señales activadoras. El resultado final es su
diferenciación en células plasmáticas, que secretan anticuerpos al medio de la misma
especificidad por antígeno que los que inicialmente expresaba el linfocito B en su receptor.

INMUNOGLOBULINAS

Desde un punto de vista bioquímico, las inmunoglobulinas son glucoproteínas que migran en
las fracciones beta y gamma del suero. Están formadas por la unión de cuatro cadenas
polipeptídicas: dos cadenas pesadas (H) y dos ligeras (L), idénticas entre sí (figura 1). Las
cadenas están compuestas por dominios repetidos (4 o 5 las pesadas y 2 las ligeras) de 110
aminoácidos cada uno, de estructura globular, conteniendo un puente disulfuro intracatenario.

Esta estructura repetida se denomina dominio inmunoglobulina y se encuentra también en
otras moléculas de gran importancia inmunológica como son las del MHC, el TCR (Receptor
de células T) y moléculas implicadas en adhesión celular.

Cada inmunoglobulina tiene dos lugares idénticos de unión de antígeno, formado cada uno
por el dominio N-terminal de una cadena H y el de una L. Al comparar las secuencias de
aminoácidos de inmunoglobulinas distintas, se observa una gran variabilidad concentrada
precisamente en esta zona de contacto con antígeno, por ello se denominan dominios
variables (VH y VL de la figura 1). El conjunto de regiones variables de una inmunoglobulina
recibe el nombre de idiotipo. Las diferencias aminoacídicas entre distintos idiotipos son la
base molecular del reconocimiento de antígenos distintos. En los restantes dominios de
cadenas pesadas y ligeras se observan únicamente diferencias de secuencia puntuales, por
ello se denominan dominios constantes. Estas pequeñas diferencias determinan el isotipo
o lo que es lo mismo, las clases y subclases de cadenas pesadas y ligeras. Hay dos isotipos
de cadenas ligeras (k y l) y nueve de cadenas pesadas (g1,…g4, a1, a2, m, d, e). El hecho
de que la cadena ligera sea k o l no confiere diferencias funcionales conocidas, pero el isotipo

18